Hammarström Lab

medlemmar i Hammarström lab, Linköpings universitet
Steve Nyström

Hammarström Lab: livsfarliga proteiner - Alzheimers, galna kor och Skellefteåsjukan. 

Välkommen till Per Hammarströms forskargrupp vid Linköpings universitet. Vi är intresserade av kopplingen mellan felveckning av proteiner och sjukdomar så som amyloidos och prionsjukdom.

Den toxiska mekanismen orsakad av felveckade proteiner som klumpar ihop sig till amyloidfibriller är till stor del okänd. Vårt mål är att förstå denna felveckning på en molekylärnivå. I förlängningen vill vi kunna förhindra bildandet och ansamlingen av dessa felveckade proteiner via småmolekylära läkemedel, antikroppar och molekylära chaperoner.

Vi arbetar med flertalet medicinskt viktiga proteiner inklusive prionproteinet. Ett speciellt säkerhetslaboratorium för prionforskning invigdes i oktober 2005 för vår forskargrupp.

Amyloid plaque in brain tissue.Avbildning av amyloidplack i hjärnvävnad.

Introduktion till vår forskning
Visa/dölj innehåll

Proteiner, proteinveckning, proteinfelveckning och amyloider

Proteiner (äggviteämnen) är varje cells viktigaste beståndsdelar och livets arbetshästar. Dessa molekyler bygger, styr och reglerar alla livsprocesser. För att utföra dessa fantastiska arbetsuppgifter veckar proteinerna ihop sig till en för uppgiften funktionell form. Men proteinveckningen kan misslyckas och proteiner ändrar form och fastnar i felveckade former. Detta kan orsaka många fruktade sjukdomar. Hit hör några mycket välkända sjukdomar, till exempel Alzheimers och Parkinsons sjukdom.

Av de giftiga felveckade proteinerna finns en speciell klass proteiner, så kallade prioner, som är smittsamma och orsakar en grupp sjukdomar, TSEer (transmissible spogiform encephalopathy), dit bland annat Creutzfeldt-Jakobs sjukdom och galna kosjukan och Chronic wasting disease/avmagrinssjuka/skrantesjuka hör. Prioner är smittsamma på grund av att de felveckade sjuka prionerna kan katalysera omvandlingen av ett friskt prionprotein hos värdorganismen, till en sjuk form, men processen är inte helt utredd än. Ofta avlagras prionproteiner som så kallade amyloidfibrer, vilket liknar tunna vävda trådar. Amyloidfibrer, men tillverkade av andra proteiner, finns också avlagrade i Alzheimers sjukdom och Skellefteåsjukan. Denna process är mycket lik för den grupp av olika sjukdomar som inom sjukvården med ett samlingsnamn kallas för amyloidos.

I vår grupp jobbar vi med proteinveckning och felveckning både på detaljerad molekylär reduktionistisk nivå, men även i transgena organismmodeller samt i patientprover. Detta holistiska och korsdisciplinära arbetssätt har bidragit till framgångsrika resultat för förståelsen av sjukdomar.

Vår forskning syftar till att besvara bland annat följande frågor:

  • Är den prionlika spridningen av många proteinveckningssjukdomar en allmän mekanism?
  • Kan processen bromsas eller rent av stoppas?
  • Varför ansamlas vissa proteiner i vissa organ medan andra proteiner återfinns i andra organ?
  • Är det formen på amyloidfibern som avgör vilken celltyp som tar mest skada och i så fall hur?

Med biokemiska experiment härmar vi fibrilleringsprocessen i provröret på några timmar – att jämföras med många år i en människa - vilket öppnar fantastiska möjligheter att i detalj förstå vad som går fel. Vår forskning är inriktad på att förstå hur en rad olika sjukdomsproteiner veckas fel och hur dessa påskyndar omvandlingen av andra proteinmolekyler i sin närhet till den felveckade formen – alltså en molekylär smitta! Likheterna mellan prionproteinets bevisat smittsamma egenskaper, amyloid-beta i Alzheimers sjukdom och transtyretin i Skellefteåsjukan är fascinerande och samtidigt oroande.

Eftersom felveckade proteiner är så skadliga har cellen under evolutionen utvecklat ett naturligt skyddande system för att motverka ansamling av skadliga proteiner. En del av skyddsmekanismen utgörs av en grupp proteiner som kallas molekylära chaperoner. Chaperonernas roll är att hjälpa till vid proteinveckningen, att begränsa ansamlingen av felveckade proteiner, att förhindra ihopklumpning av proteiner och förenkla dessas nedbrytning. Nyligen har vi börjat förstå att flera proteiner som veckas fel i dessa sjukdomar har chaperonfunktioner och påverkar andra proteiner under veckningsprocessen. Den självkatalysiska omvandlingsmekanismen är i stället en anti-chaperon funktion. Under åldrandet verkar anti-chaperon aktiviteten övervinna chaperonaktiviteten.

Den starkaste riskfaktorn att drabbas av en felvecknings-sjukdom är hög ålder. Man har idag begränsad förståelse för åldrandets inverkan. Ett viktigt mål för vår forskning är att utveckla strategier för att förhindra felveckning. En metod är att använda småmolekylära läkemedel. Vi har visat på molekylär nivå att läkemedel kan vara lämpliga kandidater för att förhindra felveckning genom att låsa den friska formen av proteinet och därmed bromsa felveckning. Nyligen har forskargruppen också visat överraskande positiva resultat där vi påskyndat och sedan låst fibrillstrukturen vilket förhindrar fragmentering och därmed bromsat den autokatalysiska självreplikeringen av nya fibriller.

Vi har utvecklat nya molekylära metoder för att avlyssna felveckningsformer med hjälp av fluorescensspektroskopi vilket nu används inom klinisk forskningsdiagnostik av amyloidos. Bland annat har vår grundforskning kring muterat transtyretin i förlängningen bidragit till läkemedlet Tafamidis Meglumine och återanvändning av Diflunisal (Dolobid) för behandling av familjär amyloidotisk polyneuropati (”Skellefteåsjukan”). Detta är de första tablettmedicinerna i sitt slag som direkt sjukdomsverkande i en amyloidsjukdom. Dessa framgångar understryker vikten av molekylär grundforskning för att lösa vår tids stora utmaningar med en åldrande befolkning.

Alzheimers sjukdom
Visa/dölj innehåll

Alzheimers sjukdom

När Alois Alzheimer 1906, i samband med sin upptäckt av Alzheimers sjukdom, första gången beskrev det han såg i hjärnan hos den patient han studerade, var det amyloida plack och fibrillära strukturer i neuroner han rapporterade. De senaste hundra år har forskningen försökt hitta svaret på vad dessa onormala strukturerna har för samband med sjukdomen. Det första stora genombrottet kom på 1960-talet när det påvisades att amyloider bestod av tunna proteintrådar. Fram till 1970-talet var den förhärskande teorin att alla amyloider bestod av samma proteinsubstans. Under 1980-talet möjliggjorde utvecklandet av metoder för renframställning av proteiner att forskarvärlden fick ett ovärderligt verktyg för att undersöka amyloida proteiner i provröret och idag vet vi att åtminstone 35 olika proteiner bildar sjukdomsförknippad amyloid i människa. Ett av dessa protein är amyloid-beta (Abeta) som identifierades 1984 och byggde upp de plack som Alzheimer såg 80 år tidigare. Abeta har länge varit huvudmålet för kemisk diagnostik och läkemedelsprövningar i kampen mot Alzheimers sjukdom.

Bristen på framgångsrika resultat, liksom bakslag längs vägen har fått många läkemedelsbolag att stänga sina program för utveckling av läkemedel mot neurodegenerativa sjukdomar som Alzheimers. De akademiska forskarna fortsätter dock sin kamp för att hitta lösningar och det finns ljuspunkter. Vi står nu på randen av nästa stora genombrott i forskningen kring amyloida plack i hjärnan hos patienter med Alzheimers sjukdom. Eller ska vi kalla det Alzheimers sjukdomar? Under senare år har allt fler bevis lagts fram som tyder på att vi hittills jagat fel mål i sökandet efter bot. Vi har varit med i fronten för dessa nya upptäckter. I takt med att nya metoder för analys av de molekylära mekanismerna bakom sjukdomen utvecklas visar sej nya, tidigare okända sjukliga strukturer av Abeta, ett protein som finns naturligt hos alla människor.

Amyloider och Abeta har visserligen varit kända i många decennier men först under senare år har man börjat förstå att de inte är stela och statiska strukturer utan att bildandet och omformandet av dem är en dynamisk process som innehåller en mängd steg och mellanformer. Den insikten ger oss möjlighet att omformulera sättet på vilket vi tänker kring och attackerar problemet. Vi behöver förstå mer om hur de olika formerna bildas och byter skepnad, hitta nya metoder för att studera dessa processer ner på atomär nivå och förstå förhållandet mellan vad vi ser i provröret, vad vi ser i hjärnan hos djurmodeller och patienter och hur sjukdomsförloppet ser ut hos de drabbade.

Vi jobbar för att brygga gapet mellan förståelsen för de detaljerade strukturer vi kan analysera i renframställda prover i provrör och det vi ser hända i hjärnan när man drabbas av Alzheimers. Vi har med hjälp av bananflugor påvisat att exakt samma proteinmolekyl antar olika amyloid struktur beroende på vilken typ av neuronal cell den befinner sej i och att dess giftighet då blir väldigt olika. I musmodeller har vi kunnat påvisa att amyloida strukturer ändrar sej över tid. Likaså har vi visat att musmodeller som bär på de genetiska variationer som förknippas med risk för Alzheimer hos människor, uppvisar amyloida plack med olika strukturer. Vi har också bidragit till att påvisa att patienter som lider av olika typer av Alzheimers sjukdom uppvisar vitt skilda typer av amyloidstruktur, ner på atomär nivå.

Till vår hjälp har vi modellsystem med stigande grad av komplexitet men samtidigt med sjunkade grad av möjlighet till studier på atom-nivå. Under det senaste decenniet har vi jobbat med att utveckla små molekylära sonder som kan rapportera om dessa förlopp både i provröret och i den mänskliga hjärnan. Vi kan med hög precision upptäcka skillnader i den mänskliga hjärnan som är betydlig minde än de som kan upptäckas med konventionell mikroskopi och vi kan med våra metoder direkt jämföra det vi ser i hjärnan hos en patient med Alzheimers med det vi ser i en mus, en bananfluga eller ett provrör med renframställt protein.   Vi nyttjar vår kunskap kring atomära strukturer av amyloider som renframställs i provrör med hjälp av varierande yttre betingelser. Med hjälp av markörer specifika för olika amyloida strukturer kan vi jämföra med detta väldefinierade material med vad vi ser i musmodeller med människo-liknande genetik men som ofta saknar sjukdomsbild. Bananflugorna vi jobbar med har å andra sidan ett sjukdomsförlopp som gör det möjligt för oss att studera hur olika amyloida strukturer påverkar sjukdomsförloppet och i provröret kan vi efterhärma de strukturer vi ser hos människa, mus o fluga för att se hur strukturen på amyloiden ser ut på atomär nivå och därmed möjliggöra design av nya läkemedelskandidater och diagnostiska molekyler som passar perfekt in i de strukturer som vi påvisat har störst effekt i den patient som drabbas av Alzheimers. Det är dessa strukturer som bör angripas för en individbaserad framtida behandling av Alzheimers sjukdomar.

Chronic wasting disease / avmagringssjuka hos älg och ren / skrantesjuka
Visa/dölj innehåll

Chronic wasting disease / avmagringssjuka hos älg och ren / skrantesjuka

Under våren 2016 upptäcktes prionsjukdomen Chronic wasting disease (CWD) i renar o älgar i Norge. Detta var första gången prionsjukdom i vilda djur konstaterats i Europa. Under 2018 påvisades sjukdomen i Finland och i mars 2019 rapporterades det första fallet i Sverige, en älg i Arjeplog. Fallen i Norge är också första gången någonsin som prionsjukdom beskrivits i vildren och den har hittills varit mycket sällsynt i älg. Inom Europa har vi varit smärtsamt medvetna om prionsjukdomarnas genomslagskraft sedan utbrottet av prionsjukdomen ”Galna-ko-sjukan” (Bovine spongiform encephalopathy-BSE) under 80-talet och Creutzfeldt-Jakobs sjukdom (CJD) hos unga människor som ätit av de smittbärande djuren. BSE och CJD hade katastrofala följder för de drabbade, för djurägarna och livsmedelsindustrin.

CWD har varit känt i Nordamerika i 50 år. Det första djuret som påvisade sjukdomen hittades i Colorado 1967. Då sjukdomen smittar effektivt mellan individer i en hjord och mellan hjordar där deras vägar korsas, har sjukdomen nu bretts ut över en yta större än Skandinavien och har spridits till 4 olika arter av hjortdjur. Den här typen av spridningsmönster ses också hos får och getter i fångenskap. Att får drabbas av en prionsjukdom som kallas Scrapie har varit känt sedan 1700-talet och fårskötsel har lärt oss att smittsamma prioner kan ligga kvar i jord och växtlighet i många år, och fortfarande smitta friska djur när dessa åter beträder betena efter att de legat i träda/karantän.

Prioner är en egen typ av smittoagens. Prioner är partiklar som består enbart av kroppseget protein (äggviteämne) i en felaktig veckningsform. De har därför ingen arvsmassa. Prioner smittar via interaktioner mellan prionen och det friska prionproteinet (PrP) som alla däggdjur bär på som en produkt sin PRNP gen. Detta startar en självmatande dominoprocess där nya prioner bildas i allt snabbare takt i ett smittat djur. Prioner kan frigöras från ett djur och smitta ett annat djur. Prionsjukdomar är också zoonotiska, dvs kan smitta mellan djurarter. Olika stammar av prioner uppstår som en konsekvens av olika veckningsformer av PrP molekylerna i prionpartiklarna och ger olika egenskaper. Eftersom fårfarmare har levt med scrapie under århundraden har avelsprogram för att få fram resistenta djurstammar hunnit tas fram. Det finns genetiska variationer i PRNP genen hos får och getter som gör djuren resistenta mot Scrapie, medan andra genetiska varianter medför stor känslighet för Scrapie.

Vi undersöker om den helt nya stam av prioner som har påvisats i de norska fallen av älg- och ren-CWD påverkar smittspridning inom arten men också om den nya stammen har förmåga att spridas till andra arter, tex rovdjur så som är känt för galna-ko-sjukan, som spridits till tex katt och mink. Detta görs inledningsvis med snabba och kostnadseffektiva försök på renframställt prionprotein från olika arter via biosyntetisk replikering av prioner i provrör.

Relaterat
Visa/dölj innehåll

Kontakt
Visa/dölj innehåll

Publikationer
Visa/dölj innehåll

Publicerade artiklar

  • Photonic amyloids. Hammarström. P. Nature Photonics, 13, 442–444 (2019). nature.com
  • Impact of N-glycosylation site variants during human PrP aggregation and fibril nucleation. Mishra R, Elgland M, Begum A, Fyrner T, Konradsson P, Nyström S, Hammarström P. Biochim Biophys Acta Proteins Proteom. 2019 Mar 30. pii: S1570-9639(19)30062-7. doi: 0.1016/j.bbapap.2019.03.010. Pubmed
  • Pyroglutamation of amyloid-βx-42 (Aβx-42) followed by Aβ1-40 deposition underlies plaque polymorphism in progressing Alzheimer's disease pathology. Michno W, Nyström S, Wehrli P, Lashley T, Brinkmalm G, Guerard L, Syvänen S, Sehlin D, Kaya I, Brinet D, Nilsson KPR, Hammarström P, Blennow K, Zetterberg H, Hanrieder J. J Biol Chem. 2019 Feb 27. pii: jbc.RA118.006604. doi: 10.1074/jbc.RA118.006604. Pubmed
  • Phenolic Bis-styrylbenzo[ c]-1,2,5-thiadiazoles as Probes for Fluorescence Microscopy Mapping of Aβ Plaque Heterogeneity. Zhang J, Konsmo A, Sandberg A, Wu X, Nyström S, Obermüller U, Wegenast-Braun BM, Konradsson P, Lindgren M, Hammarström P. J Med Chem. 2019 Feb 28;62(4):2038-2048. doi: 10.1021/acs.jmedchem.8b01681. Epub 2019 Feb 13. Pubmed
  • Intramolecular Proton and Charge Transfer of Pyrene-based trans-Stilbene Salicylic Acids Applied to Detection of Aggregated Proteins. Zhang J, Wang J, Sandberg A, Wu X, Nyström S, LeVine H 3rd, Konradsson P, Hammarström P, Durbeej B, Lindgren M. Chemphyschem. 2018 Nov 19;19(22):3001-3009. doi: 10.1002/cphc.201800823. Epub 2018 Oct 8. Pubmed
  • Luminescent-Conjugated Oligothiophene Probe Applications for Fluorescence Imaging of Pure Amyloid Fibrils and Protein Aggregates in Tissues. Nilsson KPR, Lindgren M, Hammarström P. Methods Mol Biol. 2018;1779:485-496. doi: 10.1007/978-1-4939-7816-8_30. Pubmed
  • Multimodal Chemical Imaging of Amyloid Plaque Polymorphism Reveals Aβ Aggregation Dependent Anionic Lipid Accumulations and Metabolism. Michno W, Kaya I, Nyström S, Guerard L, Nilsson KPR, Hammarström P, Blennow K, Zetterberg H, Hanrieder J. Anal Chem. 2018 Jul 3;90(13):8130-8138. doi: 10.1021/acs.analchem.8b01361. Epub 2018 Jun 19. Pubmed
  • Aggregated Aβ1-42 Is Selectively Toxic for Neurons, Whereas Glial Cells Produce Mature Fibrils with Low Toxicity in Drosophila. Jonson M, Nyström S, Sandberg A, Carlback M, Michno W, Hanrieder J, Starkenberg A, Nilsson KPR, Thor S, Hammarström P. Cell Chem Biol. 2018 May 17;25(5):595-610.e5. doi: 10.1016/j.chembiol.2018.03.006. Epub 2018 Apr 12. Pubmed
  • Detection and Imaging of Aβ1-42 and Tau Fibrils by Redesigned Fluorescent X-34 Analogues. Zhang J, Sandberg A, Konsmo A, Wu X, Nyström S, Nilsson KPR, Konradsson P, LeVine H 3rd, Lindgren M, Hammarström P. Chemistry. 2018 May 17;24(28):7210-7216. doi: 10.1002/chem.201800501. Epub 2018 Apr 26. Pubmed
  • Generation of novel neuroinvasive prions following intravenous challenge. Aguilar-Calvo P, Bett C, Sevillano AM, Kurt TD, Lawrence J, Soldau K, Hammarström P, Nilsson KPR, Sigurdson CJ. Brain Pathol. 2018 Nov;28(6):999-1011. doi: 10.1111/bpa.12598. Epub 2018 Jul 5. Pubmed
  • Aggregating sequences that occur in many proteins constitute weak spots of bacterial proteostasis. Khodaparast L, Khodaparast L, Gallardo R, Louros NN, Michiels E, Ramakrishnan R, Ramakers M, Claes F, Young L, Shahrooei M, Wilkinson H, Desager M, Mengistu Tadesse W, Nilsson KPR, Hammarström P, Aertsen A, Carpentier S, Van Eldere J, Rousseau F, Schymkowitz J. Nat Commun. 2018 Feb 28;9(1):866. doi: 10.1038/s41467-018-03131-0. Pubmed
  • Amyloid fibril polymorphism: a challenge for molecular imaging and therapy. Fändrich M, Nyström S, Nilsson KPR, Böckmann A, LeVine H 3rd, Hammarström P. J Intern Med. 2018 Mar;283(3):218-237. doi: 10.1111/joim.12732. Epub 2018 Feb 19. Pubmed
  • Binding of polythiophenes to amyloids: structural mapping of the pharmacophore. Schuetz AK, Hornemann S, Wälti MA, Greuter L, Tiberi C, Cadalbert R, Ganter M, Riek R, Hammarström P, Nilsson KPR, Böckmann A, Aguzzi AA, Meier BH. ACS Chem Neurosci. 2017 Nov 27. doi: 10.1021/acschemneuro.7b00397. Pubmed
  • Amyloid polymorphisms constitute distinct clouds of conformational variants in different etiological subtypes of Alzheimer's disease. Rasmussen J, Mahler J, Beschorner N, Kaeser SA, Häsler LM, Baumann F, Nyström S, Portelius E, Blennow K, Lashley T, Fox NC, Sepulveda-Falla D, Glatzel M, Oblak AL, Ghetti B, Nilsson KPR, Hammarström P, Staufenbiel M, Walker LC, Jucker M. Proc Natl Acad Sci U S A. 2017 Nov 20. pii: 201713215. doi: 10.1073/pnas.1713215114. Pubmed
  • Imaging Amyloid Tissues Stained with Luminescent Conjugated Oligothiophenes by Hyperspectral Confocal Microscopy and Fluorescence Lifetime Imaging. Nyström S, Bäck M, Nilsson KPR, Hammarström P. J Vis Exp. 2017 Oct 20;(128). doi: 10.3791/56279. Pubmed
  • trans-Stilbenoids with Extended Fluorescence Lifetimes for the Characterization of Amyloid Fibrils Jun Zhang, Alexander Sandberg, Xiongyu Wu, Sofie Nyström, Mikael Lindgren, Peter Konradsson, and Per Hammarström ACS Omega, 2017, 2 (8), pp 4693–4704 DOI: 10.1021/acsomega.7b00535 Full text at ACS Omega
  • Seed-dependent templating of murine AA amyloidosis. Nyström S, Vahdat Shariat Panahi A, Nilsson KPR, Westermark P, Westermark GT, Hammarström P, Lundmark K. Amyloid. 2017 Mar;24(sup1):140-141. doi: 10.1080/13506129.2017.1290599. Pubmed
  • Establishing and validating the fluorescent amyloid ligand h-FTAA (heptamer formyl thiophene acetic acid) to identify transthyretin amyloid deposits in carpal tunnel syndrome. Hahn K, Nilsson KPR, Hammarström P, Urban P, Meliss RR, Behrens HM, Krüger S, Röcken C. Amyloid. 2017 Jun;24(2):78-86. doi: 10.1080/13506129.2017.1316711. Epub 2017 Apr 23. Pubmed
  • Nanoscale Structure and Spectroscopic Probing of Aβ1-40 Fibril Bundle Formation. Psonka-Antonczyk KM, Hammarström P, Johansson LB, Lindgren M, Stokke BT, Nilsson KP, Nyström S. Front Chem. 2016 Nov 22;4:44. Pubmed
  • De novo design of a biologically active amyloid  Gallardo R, Ramakers M, De Smet F, Claes F, Khodaparast L, Khodaparast L, Couceiro JR, Langenberg T, Siemons M, Nyström S, Young LJ, Laine RF, Young L, Radaelli E, Benilova I, Kumar M, Staes A, Desager M, Beerens M, Vandervoort P, Luttun A, Gevaert K, Bormans G, Dewerchin M, Van Eldere J, Carmeliet P, Vande Velde G, Verfaillie C, Kaminski CF, De Strooper B, Hammarström P, Nilsson KP, Serpell L, Schymkowitz J, Rousseau F. Science. 2016 Nov 11;354(6313). pii: aah4949. Pubmed
  • Novel trans-Stilbene-based Fluorophores as Probes for Spectral Discrimination of Native and Protofibrillar Transthyretin. Campos RI, Wu X, Elgland M, Konradsson P, Hammarström P. ACS Chem Neurosci. 2016 Jul 20;7(7):924-40. doi: 10.1021/acschemneuro.6b00062. Epub 2016 May 19. Pubmed
  • Differential conformational modulations of MreB folding upon interactions with GroEL/ES and TRiC chaperonin components. Moparthi SB, Carlsson U, Vincentelli R, Jonsson BH, Hammarström P, Wenger J. Sci Rep. 2016 Jun 22;6:28386. doi: 10.1038/srep28386. Pubmed
  • (11)C and (18)F Radiolabeling of Tetra- and Pentathiophenes as PET-Ligands for Amyloid Protein Aggregates. Nordeman P, Johansson LB, Bäck M, Estrada S, Hall H, Sjölander D, Westermark GT, Westermark P, Nilsson L, Hammarström P, Nilsson KP, Antoni G. ACS Med Chem Lett. 2016 Feb 18;7(4):368-73. doi: 10.1021/acsmedchemlett.5b00309. eCollection 2016 Apr 14. Pubmed
  • Establishing the fluorescent amyloid ligand h-FTAA for studying human tissues with systemic and localized amyloid. Sjölander D, Röcken C, Westermark P, Westermark GT, Nilsson KP, Hammarström P. Amyloid. 2016 Mar 17:1-11. [Epub ahead of print] Pubmed
  • Protein aggregation as an antibiotic design strategy Bednarska NG, Van Eldere J, Gallardo R, Ganesan A, Ramakers M, Vogel I, Baatsen P, Staes A, Goethals M, Hammarström P, Nilsson KP, Gevaert K, Schymkowitz J, Rousseau F. Mol Microbiol. 2015 Nov 12. doi: 10.1111/mmi.13269. [Epub ahead of print] Pubmed
  • Pathological, biochemical, and biophysical characteristics of the transthyretin variant Y114H (p.Y134H) explain its very mild clinical phenotype. Sekijima Y, Campos RI, Hammarström P, Nilsson KP, Yoshinaga T, Nagamatsu K, Yazaki M, Kametani F, Ikeda SI.J Peripher Nerv Syst. 2015 Aug 26. doi: 10.1111/jns.12143. [Epub ahead of print] Pubmed
  • Structure-based drug design identifies polythiophenes as antiprion compounds Herrmann US, Schütz AK, Shirani H, Huang D, Saban D, Nuvolone M, Li B, Ballmer D, Åslund AKO, Mason JJ, Rushing E, Budka H, Nyström S, Hammarström P, Böckmann A, Caflisch A, Meier BH, Nilsson KPR, Hornemann S, Aguzzi Sci Transl Med. 2015 Aug 5;7(299):299ra123. doi: 10.1126/scitranslmed.aab1923 Pubmed
  • Porcine Prion Protein Amyloid Hammarström P, Nyström S. Prion. 2015 Jul 4;9(4):266-277 Pubmed
  • Systematic Aβ Analysis in Drosophila Reveals High Toxicity for the 1-42, 3-42 and 11-42 Peptides, and Emphasizes N- and C-Terminal Residues Jonson M, Pokrzywa M, Starkenberg A, Hammarstrom P, Thor S.PLoS One. 2015 Jul 24;10(7):e0133272. doi: 10.1371/journal.pone.0133272. eCollection 2015 Pubmed
  • Considerably Unfolded Transthyretin Monomers Preceed and Exchange with Dynamically Structured Amyloid Protofibrils. Groenning M, Campos RI, Hirschberg D, Hammarström P, Vestergaard B. Sci Rep. 2015 Jun 25;5:11443. doi: 10.1038/srep11443. Pubmed
  • Generic amyloidogenicity of mammalian prion proteins from species susceptible and resistant to prions Nyström S, Hammarström P Sci Rep 2015, Article number: 10101 Doi:10.1038/srep10101 Pubmed
  • Sensitive and rapid assessment of amyloid by oligothiophene fluorescence in subcutaneous fat tissue. Sjölander D, Bijzet J, Hazenberg BP, Nilsson KP, Hammarström P. Amyloid. 2015 Mar;22(1):19-25. doi: 10.3109/13506129.2014.984063 Pubmed
  • Aβ seeds resist inactivation by formaldehyde. Fritschi SK, Cintron A, Ye L, Mahler J, Bühler A, Baumann F, Neumann M, Nilsson KP, Hammarström P, Walker LC, Jucker M. Acta Neuropathol. 2014 Oct;128(4):477-84 Pubmed
  • Multimodal fluorescence microscopy of prion strain specific PrP deposits stained by thiophene-based amyloid ligands Magnusson K, Simon R, Sjölander D, Sigurdson CJ, Hammarström P, Nilsson KP (2014) Prion May 15;8(3) Pubmed
  • Direct visualization of HIV-enhancing endogenous amyloid fibrils in human semen Usmani SMi, Zirafi O, Müller A, Sandi-Monroy NL, Yadav JK, Meier C, Weil T, Roan NR, Greene WC, Walther P, Nilsson KPR, Hammarström P, Wetzel R, Pilcher CD, Gagsteiger F, Fändrich M, Kirchhoff F, Münch J (2014) Nat Commun Apr 1;5:3508 Pubmed
  • Is the prevalent human prion protein 129M/V mutation a living fossil from a Paleolithic panzootic superprion pandemic? Nyström S, Hammarström P. (2014) Prion. 2014 Jan 8;8(1): 2-10 Pubmed
  • Transient conformational remodeling of folding proteins by GroES—individually and in concert with GroEL Moparthi SB, Sjölander D, Villebeck L, Jonsson BH, Hammarström P, Carlsson C. (2014) J Chem Biol Jan 7(1):1-15 Pubmed
  • Amyloid Beta1-40-Induced Astrogliosis and the Effect of Genistein Treatment in Rat: A Three-Dimensional Confocal Morphometric and Proteomic Study Bagheri M, Rezakhani A, Nyström S, Turkina MV, Roghani M, Hammarström P, Mohseni S (2013) PLoS One, Oct 9;8(10):e76526 Pubmed
  • Seeded strain-like transmission of β-amyloid morphotypes in APP transgenic mice. Heilbronner G, Eisele YS, Langer F, Kaeser SA, Novotny R, Nagarathinam A, Aslund A, Hammarström P, Nilsson KP, Jucker M. (2013) EMBO Rep, 30;14(11):1017-22. PubMed
  • Evidence for Age-Dependent in Vivo Conformational Rearrangement within Aβ Amyloid Deposits, Nyström S., Psonka-Antonczyk K.M., Ellingsen P.G., Johansson L.B., Reitan N., Handrick S., Prokop S., Heppner F.L., Wegenast-Braun B.M., Jucker M., Lindgren M., Stokke B.T., Hammarström P., Nilsson K.P. (2013), ACS Chemical Biology, 8 (6), 1128–1133 PubMed      Video "The plaque"
  • Spectral discrimination of cerebral amyloid lesions after peripheral application of luminescent conjugated oligothiophenes,Wegenast-Braun, B. M., Skodras, A., Bayraktar, G., Mahler, J., Fritschi, S. K., Klingstedt, T., Mason, J. J., Hammarstrom, P., Nilsson, K. P., Liebig, C., and Jucker, M. (2012) The American journal of pathology 181, 1953-1960. PubMed
  • Enhanced Fluorescent Assignment of Protein Aggregates by an Oligothiophene-Porphyrin-Based Amyloid Ligand, Arja, K., Sjolander, D., Aslund, A., Prokop, S., Heppner, F. L., Konradsson, P., Lindgren, M., Hammarstrom, P., Aslund, K. O., and Nilsson, K. P. (2013),Macromolecular rapid communications, 14;34(9):723-30. Pubmed
  • Multiple substitutions of methionine 129 in human prion protein reveal its importance in the amyloid fibrillation pathway, Nystrom, S., Mishra, R., Hornemann, S., Aguzzi, A., Nilsson, K. P., and Hammarstrom, P. (2012) The Journal of biological chemistry 287, 25975-25984. PubMed
  • Derivatization of a Bioorthogonal Protected Trisaccharide Linker-Toward Multimodal Tools for Chemical Biology,Fyrner, T., Magnusson, K., Nilsson, K. P., Hammarstrom, P., Aili, D., and Konradsson, P. (2012) Bioconjugate chemistry 23 (6), 1333–1340. PubMed
  • A pentameric luminescent-conjugated oligothiophene for optical imaging of in vitro-formed amyloid fibrils and protein aggregates in tissue sections,Nilsson, K. P., Lindgren, M., and Hammarstrom, P. (2012) Methods Mol Biol 849, 425-434. PubMed
  • Polythiophenes inhibit prion propagation by stabilizing prion protein (PrP) aggregates, Margalith, I., Suter, C., Ballmer, B., Schwarz, P., Tiberi, C., Sonati, T., Falsig, J., Nystrom, S., Hammarstrom, P., Aslund, A., Nilsson, K. P., Yam, A., Whitters, E., Hornemann, S., and Aguzzi, A. (2012) The Journal of biological chemistry 287, 18872-18887. PubMed
  • Power tools for Alzheimer's disease - an electrochemical preamp for Abeta, Zetterberg, H., and Hammarstrom, P. (2012) Journal of neurochemistry. PubMed
  • Nanoscopic and photonic ultrastructural characterization of two distinct insulin amyloid States, Psonka-Antonczyk, K. M., Duboisset, J., Stokke, B. T., Zako, T., Kobayashi, T., Maeda, M., Nystrom, S., Mason, J., Hammarstrom, P., Nilsson, K. P., and Lindgren, M. (2012) International journal of molecular sciences 13, 1461-1480. Pubmed
  • Curcumin promotes A-beta fibrillation and reduces neurotoxicity in transgenic Drosophila, Caesar, I., Jonson, M., Nilsson, K. P., Thor, S., and Hammarstrom, P. (2012) PloS one 7, e31424. Pubmed
  • Cell interaction study of amyloid by using luminescent conjugated polythiophene: implication that amyloid cytotoxicity is correlated with prolonged cellular binding, Zako, T., Sakono, M., Kobayashi, T., Sorgjerd, K., Nilsson, K. P., Hammarstrom, P., Lindgren, M., and Maeda, M. (2012) Chembiochem 13, 358-363. PubMed
  • Synthesis of a library of oligothiophenes and their utilization as fluorescent ligands for spectral assignment of protein aggregates, Klingstedt, T., Aslund, A., Simon, R. A., Johansson, L. B., Mason, J. J., Nystrom, S., Hammarstrom, P., and Nilsson, K. P. (2011) Organic & biomolecular chemistry 9, 8356-8370. PubMed
  • Observations in APP bitransgenic mice suggest that diffuse and compact plaques form via independent processes in Alzheimer's disease, Lord, A., Philipson, O., Klingstedt, T., Westermark, G., Hammarstrom, P., Nilsson, K. P., and Nilsson, L. N. (2011) The American journal of pathology 178, 2286-2298. PubMed
  • Thermodynamic stability and denaturation kinetics of a benign natural transthyretin mutant identified in a Danish kindred, Groenning, M., Campos, R. I., Fagerberg, C., Rasmussen, A. A., Eriksen, U. H., Powers, E. T., and Hammarstrom, P. (2011) Amyloid : the international journal of experimental and clinical investigation : the official journal of the International Society of Amyloidosis 18, 35-46. PubMed
  • Spectroscopic characterization of diverse amyloid fibrils in vitro by the fluorescent dye Nile red, Mishra, R., Sjolander, D., and Hammarstrom, P. (2011) Molecular bioSystems 7, 1232-1240. PubMed
  • An auto-catalytic surface for conformational replication of amyloid fibrils--genesis of an amyloid world? Hammarstrom, P., Ali, M. M., Mishra, R., Salagic, B., Svensson, S., Tengvall, P., and Lundstrom, I. (2011) Origins of life and evolution of the biosphere : the journal of the International Society for the Study of the Origin of Life 41, 373-383. PubMed
  • Spatially controlled amyloid reactions using organic electronics, Gabrielsson, E. O., Tybrandt, K., Hammarstrom, P., Berggren, M., and Nilsson, K. P. (2010) Small 6, 2153-2161. PubMed
  • A fluorescent pentameric thiophene derivative detects in vitro-formed prefibrillar protein aggregates, Hammarstrom, P., Simon, R., Nystrom, S., Konradsson, P., Aslund, A., and Nilsson, K. P. (2010) Biochemistry 49, 6838-6845. PubMed
  • Efficient imaging of amyloid deposits in Drosophila models of human amyloidoses, Berg, I., Nilsson, K. P., Thor, S., and Hammarstrom, P. (2010) Nature protocols 5, 935-944. PubMed
  • Amyloid oligomers: spectroscopic characterization of amyloidogenic protein states, Lindgren, M., and Hammarstrom, P. (2010) The FEBS journal 277, 1380-1388. PubMed
  • Chaperone activity of Cyp18 through hydrophobic condensation that enables rescue of transient misfolded molten globule intermediates, Moparthi, S. B., Fristedt, R., Mishra, R., Almstedt, K., Karlsson, M., Hammarstrom, P., and Carlsson, U. (2010) Biochemistry 49, 1137-1145. PubMed
  • GroEL-induced topological dislocation of a substrate protein beta-sheet core: a solution EPR spin-spin distance study, Owenius, R., Jarl, A., Jonsson, B. H., Carlsson, U., and Hammarstrom, P. (2010) Journal of chemical biology 3, 127-139. Pubmed
  • Luminescence and two-photon absorption cross section of novel oligomeric luminescent conjugated polythiophenes for diagnostics of amyloid fibrils Lindgren, M. Glimsdal, E. Åslund, A. Simon, R., Hammarström, P., Nilsson, P. (2010) Nonlinear Optics Quantum Optics 40, 241-251
  • Amyloid fibrils of human prion protein are spun and woven from morphologically disordered aggregates, Almstedt, K., Nystrom, S., Nilsson, K. P., and Hammarstrom, P. (2009) Prion 3, 224-235. Pubmed 
  • Novel pentameric thiophene derivatives for in vitro and in vivo optical imaging of a plethora of protein aggregates in cerebral amyloidoses, Aslund, A., Sigurdson, C. J., Klingstedt, T., Grathwohl, S., Bolmont, T., Dickstein, D. L., Glimsdal, E., Prokop, S., Lindgren, M., Konradsson, P., Holtzman, D. M., Hof, P. R., Heppner, F. L., Gandy, S., Jucker, M., Aguzzi, A., Hammarstrom, P., and Nilsson, K. P. (2009) ACS chemical biology 4, 673-684. Pubmed
  • Protein folding, misfolding and disease, Hammarstrom, P. (2009) FEBS letters 583, 2579-2580. PubMed
  • Small-molecule suppression of misfolding of mutated human carbonic anhydrase II linked to marble brain disease, Almstedt, K., Rafstedt, T., Supuran, C. T., Carlsson, U., and Hammarstrom, P. (2009) Biochemistry 48, 5358-5364. PubMed
  • Modeling familial amyloidotic polyneuropathy (Transthyretin V30M) in Drosophila melanogaster, Berg, I., Thor, S., and Hammarstrom, P. (2009) Neuro-degenerative diseases 6, 127-138. PubMed
  • A nonessential role for Arg 55 in cyclophilin18 for catalysis of proline isomerization during protein folding, Moparthi, S. B., Hammarstrom, P., and Carlsson, U. (2009) Protein science : a publication of the Protein Society 18, 475-479. PubMed
  • A highly insoluble state of Abeta similar to that of Alzheimer's disease brain is found in Arctic APP transgenic mice, Philipson, O., Hammarstrom, P., Nilsson, K. P., Portelius, E., Olofsson, T., Ingelsson, M., Hyman, B. T., Blennow, K., Lannfelt, L., Kalimo, H., and Nilsson, L. N. (2009) Neurobiology of aging 30, 1393-1405. PubMed
  • Prefibrillar transthyretin oligomers and cold stored native tetrameric transthyretin are cytotoxic in cell culture, Sorgjerd, K., Klingstedt, T., Lindgren, M., Kagedal, K., and Hammarstrom, P. (2008) Biochemical and biophysical research communications 377, 1072-1078. PubMed
  • Misfolded proteins activate factor XII in humans, leading to kallikrein formation without initiating coagulation, Maas, C., Govers-Riemslag, J. W., Bouma, B., Schiks, B., Hazenberg, B. P., Lokhorst, H. M., Hammarstrom, P., ten Cate, H., de Groot, P. G., Bouma, B. N., and Gebbink, M. F. (2008) The Journal of clinical investigation 118, 3208-3218. Pubmed
  • Native, amyloid fibrils and beta-oligomers of the C-terminal domain of human prion protein display differential activation of complement and bind C1q, factor H and C4b-binding protein directly, Sjoberg, A. P., Nystrom, S., Hammarstrom, P., and Blom, A. M. (2008) Molecular immunology 45, 3213-3221. PubMed
  • A conformationally isoformic thermophilic protein with high kinetic unfolding barriers, Mishra, R., Olofsson, L., Karlsson, M., Carlsson, U., Nicholls, I. A., and Hammarstrom, P. (2008) Cellular and molecular life sciences : CMLS 65, 827-839. PubMed
  • Luminescent conjugated polymers: Illuminating the Dark Matters of Biology and Pathology Nilsson, K. P. R., and Hammarström, P.  (2008) Advanced  Materials 20:2639-2645 Wiley online library
  • Thermodynamic interrogation of a folding disease. Mutant mapping of position 107 in human carbonic anhydrase II linked to marble brain disease, Almstedt, K., Martensson, L. G., Carlsson, U., and Hammarstrom, P. (2008) Biochemistry 47, 1288-1298. PubMed
  • Prion strain discrimination using luminescent conjugated polymers, Sigurdson, C. J., Nilsson, K. P., Hornemann, S., Manco, G., Polymenidou, M., Schwarz, P., Leclerc, M., Hammarstrom, P., Wuthrich, K., and Aguzzi, A. (2007) Nature methods 4, 1023-1030. PubMed
  • Studies of luminescent conjugated polythiophene derivatives: enhanced spectral discrimination of protein conformational states, Aslund, A., Herland, A., Hammarstrom, P., Nilsson, K. P., Jonsson, B. H., Inganas, O., and Konradsson, P. (2007) Bioconjugate chemistry 18, 1860-1868. PubMed
  • Domain-specific chaperone-induced expansion is required for beta-actin folding: a comparison of beta-actin conformations upon interactions with GroEL and tail-less complex polypeptide 1 ring complex (TRiC), Villebeck, L., Moparthi, S. B., Lindgren, M., Hammarstrom, P., and Jonsson, B. H. (2007) Biochemistry 46, 12639-12647. PubMed
  • Imaging distinct conformational states of amyloid-beta fibrils in Alzheimer's disease using novel luminescent probes, Nilsson, K. P., Aslund, A., Berg, I., Nystrom, S., Konradsson, P., Herland, A., Inganas, O., Stabo-Eeg, F., Lindgren, M., Westermark, G. T., Lannfelt, L., Nilsson, L. N., and Hammarstrom, P. (2007) ACS chemical biology 2, 553-560. PubMed
  • The bloody path of amyloids and prions, Hammarstrom, P. (2007) Journal of thrombosis and haemostasis : JTH 5, 1136-1138. PubMed
  • Conformational rearrangements of tail-less complex polypeptide 1 (TCP-1) ring complex (TRiC)-bound actin, Villebeck, L., Persson, M., Luan, S. L., Hammarstrom, P., Lindgren, M., and Jonsson, B. H. (2007) Biochemistry 46, 5083-5093. PubMed
  • Lysozyme amyloidogenesis is accelerated by specific nicking and fragmentation but decelerated by intact protein binding and conversion, Mishra, R., Sorgjerd, K., Nystrom, S., Nordigarden, A., Yu, Y. C., and Hammarstrom, P. (2007) Journal of molecular biology 366, 1029-1044. PubMed
  • Conjugated polyelectrolytes--conformation-sensitive optical probes for staining and characterization of amyloid deposits, Nilsson, K. P., Hammarstrom, P., Ahlgren, F., Herland, A., Schnell, E. A., Lindgren, M., Westermark, G. T., and Inganas, O. (2006) Chembiochem 7, 1096-1104. PubMed
  • Retention of misfolded mutant transthyretin by the chaperone BiP/GRP78 mitigates amyloidogenesis, Sorgjerd, K., Ghafouri, B., Jonsson, B. H., Kelly, J. W., Blond, S. Y., and Hammarstrom, P. (2006) Journal of molecular biology 356, 469-482. PubMed
  • The cyclooxygenase-2 inhibitor celecoxib is a potent inhibitor of human carbonic anhydrase II, Knudsen, J. F., Carlsson, U., Hammarstrom, P., Sokol, G. H., and Cantilena, L. R. (2004) Inflammation 28, 285-290. PubMed
  • Activity, folding, misfolding, and aggregation in vitro of the naturally occurring human tissue factor mutant R200W, Wirehn, J., Carlsson, K., Herland, A., Persson, E., Carlsson, U., Svensson, M., and Hammarstrom, P. (2005) Biochemistry 44, 6755-6763. PubMed
  • The biological and chemical basis for tissue-selective amyloid disease, Sekijima, Y., Wiseman, R. L., Matteson, J., Hammarstrom, P., Miller, S. R., Sawkar, A. R., Balch, W. E., and Kelly, J. W. (2005) Cell 121, 73-85. PubMed
  • Detection and characterization of aggregates, prefibrillar amyloidogenic oligomers, and protofibrils using fluorescence spectroscopy, Lindgren, M., Sorgjerd, K., and Hammarstrom, P. (2005) Biophysical journal 88, 4200-4212. PubMed
  • Conjugated polyelectrolytes: conformation-sensitive optical probes for detection of amyloid fibril formation, Nilsson, K. P., Herland, A., Hammarstrom, P., and Inganas, O. (2005) Biochemistry 44, 3718-3724. PubMed
  • Synthesis of a regioregular zwitterionic conjugated oligoelectrolyte, usable as an optical probe for detection of amyloid fibril formation at acidic pH, Herland, A., Nilsson, K. P., Olsson, J. D., Hammarstrom, P., Konradsson, P., and Inganas, O. (2005) Journal of the American Chemical Society 127, 2317-2323. PubMed
  • Unfolding a folding disease: folding, misfolding and aggregation of the marble brain syndrome-associated mutant H107Y of human carbonic anhydrase II, Almstedt, K., Lundqvist, M., Carlsson, J., Karlsson, M., Persson, B., Jonsson, B. H., Carlsson, U., and Hammarstrom, P. (2004) Journal of molecular biology 342, 619-633. PubMed
  • Reshaping the folding energy landscape by chloride salt: impact on molten-globule formation and aggregation behavior of carbonic anhydrase, Boren, K., Grankvist, H., Hammarstrom, P., and Carlsson, U. (2004) FEBS letters 566, 95-99. PubMed
  • D18G transthyretin is monomeric, aggregation prone, and not detectable in plasma and cerebrospinal fluid: a prescription for central nervous system amyloidosis? Hammarstrom, P., Sekijima, Y., White, J. T., Wiseman, R. L., Lim, A., Costello, C. E., Altland, K., Garzuly, F., Budka, H., and Kelly, J. W. (2003) Biochemistry 42, 6656-6663. PubMed
  • Energetic characteristics of the new transthyretin variant A25T may explain its atypical central nervous system pathology, Sekijima, Y., Hammarstrom, P., Matsumura, M., Shimizu, Y., Iwata, M., Tokuda, T., Ikeda, S., and Kelly, J. W. (2003) Laboratory investigation; a journal of technical methods and pathology 83, 409-417. PubMed
  • Prevention of transthyretin amyloid disease by changing protein misfolding energetics, Hammarstrom, P., Wiseman, R. L., Powers, E. T., and Kelly, J. W. (2003) Science (New York, N.Y 299, 713-716). PubMed
  • Sequence-dependent denaturation energetics: A major determinant in amyloid disease diversity, Hammarstrom, P., Jiang, X., Hurshman, A. R., Powers, E. T., and Kelly, J. W. (2002) Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 99 Suppl 4, 16427-16432. Pubmed
  • Phase memory relaxation times of spin labels in human carbonic anhydrase II: pulsed EPR to determine spin label location, Huber, M., Lindgren, M., Hammarstrom, P., Martensson, L. G., Carlsson, U., Eaton, G. R., and Eaton, S. S. (2001) Biophysical chemistry 94, 245-256. PubMed
  • Trans-suppression of misfolding in an amyloid disease, Hammarstrom, P., Schneider, F., and Kelly, J. W. (2001) Science (New York, N.Y 293, 2459-2462. PubMed
  • Anion shielding of electrostatic repulsions in transthyretin modulates stability and amyloidosis: insight into the chaotrope unfolding dichotomy, Hammarstrom, P., Jiang, X., Deechongkit, S., and Kelly, J. W. (2001) Biochemistry 40, 11453-11459. PubMed
  • An engineered transthyretin monomer that is nonamyloidogenic, unless it is partially denatured, Jiang, X., Smith, C. S., Petrassi, H. M., Hammarstrom, P., White, J. T., Sacchettini, J. C., and Kelly, J. W. (2001) Biochemistry 40, 11442-11452.  PubMed
  • Transthyretin slowly exchanges subunits under physiological conditions: A convenient chromatographic method to study subunit exchange in oligomeric proteins, Schneider, F., Hammarstrom, P., and Kelly, J. W. (2001) Protein science : a publication of the Protein Society 10, 1606-1613. Pubmed
  • Comparison of electron paramagnetic resonance methods to determine distances between spin labels on human carbonic anhydrase II, Persson, M., Harbridge, J. R., Hammarstrom, P., Mitri, R., Martensson, L. G., Carlsson, U., Eaton, G. R., and Eaton, S. S. (2001) Biophysical journal 80, 2886-2897. Pubmed
  • High-resolution probing of local conformational changes in proteins by the use of multiple labeling: unfolding and self-assembly of human carbonic anhydrase II monitored by spin, fluorescent, and chemical reactivity probes, Hammarstrom, P., Owenius, R., Martensson, L. G., Carlsson, U., and Lindgren, M. (2001) Biophysical journal 80, 2867-2885. Pubmed
  • Protein compactness measured by fluorescence resonance energy transfer. Human carbonic anhydrase ii is considerably expanded by the interaction of GroEL, Hammarstrom, P., Persson, M., and Carlsson, U. (2001) The Journal of biological chemistry 276, 21765-21775. Pubmed
  • Cofactor-induced refolding: refolding of molten globule carbonic anhydrase induced by Zn(II) and Co(II), Andersson, D., Hammarstrom, P., and Carlsson, U. (2001) Biochemistry 40, 2653-2661. PubMed
  • Is the unfolded state the Rosetta Stone of the protein folding problem?, Hammarstrom, P., and Carlsson, U. (2000) Biochemical and biophysical research communications 276, 393-398. PubMed
  • Protein substrate binding induces conformational changes in the chaperonin GroEL. A suggested mechanism for unfoldase activity, Hammarstrom, P., Persson, M., Owenius, R., Lindgren, M., and Carlsson, U. (2000) The Journal of biological chemistry 275, 22832-22838. Pubmed
  • Structural mapping of an aggregation nucleation site in a molten globule intermediate, Hammarstrom, P., Persson, M., Freskgard, P. O., Martensson, L. G., Andersson, D., Jonsson, B. H., and Carlsson, U. (1999) The Journal of biological chemistry 274, 32897-32903. Pubmed
  • EPR mapping of interactions between spin-labeled variants of human carbonic anhydrase II and GroEL: evidence for increased flexibility of the hydrophobic core by the interaction, Persson, M., Hammarstrom, P., Lindgren, M., Jonsson, B. H., Svensson, M., and Carlsson, U. (1999) Biochemistry 38, 432-441. PubMed
  • Pyrene excimer fluorescence as a proximity probe for investigation of residual structure in the unfolded state of human carbonic anhydrase II, Hammarstrom, P., Kalman, B., Jonsson, B. H., and Carlsson, U. (1997) FEBS letters 420, 63-68. PubMed